摘要
长期以来，人冠状病毒一直被认为是一种致病性较弱的病毒，一般只能触发患者轻微的感冒症状。然而2003年SARS(非典型性急性呼吸道综合症)的爆发，出现一种全新的人冠状病毒SARS-CoV。这种病毒具有很强的致病性，致死率达到了10％。正因为SARS-CoV的出现，对人冠状病毒的研究又重新受到重视。 早期的研究发现，人冠状病毒编码了4种重要的结构蛋白以及一些酶蛋白，除此之外，仍然有很多病毒蛋白的功能不明确。我们在研究中发现了一种全新的人冠状病毒蛋白家族，由于该蛋白在病毒基因组上定位在S蛋白基因与E蛋白基因之间，故将其命名为SNE蛋白。我们发现SNE蛋白以四聚体的形式大量表达在病毒感染的细胞膜上，并能形成一种非选择性的单价阳离子通道。这种离子通道可以造成细胞膜去极化，从而激活宿主细胞膜表面的L型钙离子通道，引起细胞内钙离子浓度上升。使用特异性的钙离子通道抑制剂抑制这种钙离子内流，能减少病毒在细胞内的包装以及病毒的释放。 长期以来人们一直困惑病毒为什么要编码离子通道蛋白，病毒的离子通道在病毒感染过程中发挥怎样的作用。我们的研究表明，冠状病毒SNE蛋白是一种病毒离子通道，它通过激活宿主细胞自身的L型钙离子通道协同作用来调节病毒的包装与释放。这一发现有助于我们进一步了解冠状病毒的感染机制和病毒离子通道的作用机制，并将冠状病毒SNE通道和宿主细胞的L型钙离子通道作为一个全新的抗病毒药物靶点。
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