摘要
固氮酶是生物豆科植物在常温常压下固氮成氨的催化剂，其催化机理和化学模拟一直是国际上长期致力研究的对象。最新的钼铁蛋白高分辨单晶X射线分析表明，固氮酶催化活性中心铁钼辅基的结构为MoFe7S9C(homocit)(N-his)。其中，Mo原子和3个μ-硫配体、一个组氨酸和一个高柠檬酸配位，形成八面体构型。高柠檬酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼形成双齿配位，组氨酸残基咪唑上的氮以单齿配体的形式与钼配位。研究表明，固氮酶铁钼辅基的生物合成过程中，高柠檬酸和咪唑侧基是在最后的步骤才插入铁硫碳簇前驱体中。在固氮酶固氮过程中，高柠檬酸和咪唑侧基被认为可能在质子传递以及稳定MoFe7S9C簇起到重要作用。钼和高柠檬酸以及钼和咪唑的研究显得尤为重要，有助于了解铁钼辅基中钼的配位环境。本文以咪唑、组氨酸、草酸和乙醇酸等有机羧酸为配体，钼为金属源，合成了一系列配合物1-20:trans-Na(Him)[Mo2O4(ox)2(H2O)2]·H2O(1), trans-(Him)2[Mo2O4(ox)2(H2O)2](2), cis-Na2[Mo2O4(ox)2(im)2]·4.5H2O(3),cis-K2[Mo2O4(ox)2(im)2]·3H2O(4), K(Him)[Mo3O4(ox)3(im)3]·3H2O(5),[Mo3O8(im)4](im)·H2O(6),[Mo3O8(im)4]·H2O(7),(Him)4[Mo8O26(im)2](8),K4(S-H2his)2[Mo7O24]·16H2O(9), Na[Mo(Λ)O3(S-his)]·H2O(10),[Mo2O4(S-his)2]·3H2O(11),[Mo2O2S2(S-his)2]·1.5H2O(12), K2[MoO2(gly)2]·H2O(13),(Him)2[Mo4O8Cl2(gly)2](14),Na4(Him)2[Mo8O16(Hgly)2(gly)6]·20H2O(15),(Him)2[Mo2O3(C2H2O2S)3](16),(NH4)6[(Mo2O5)2O(eed3a)2]·8H2O(17),(NH4)8[Mo10O32(eed3a)]·5H2O(18),Na6[Mo8O26(pdo)]·14H2O(19),(NH4)6Mo8O27·4H2O(20)。 本文的主要结果总结如下: 1.利用咪唑取代配合物1和2中的配位水可以合成混合配体钼配合物3和4。进一步还原4可以得到三核四价钼配合物5，其结构中心含有非完整的[MoⅣ3O4]4+立方烷簇。两个新型的混合价咪唑配合物6和7结构中含有三核MoⅥO4(MoⅤ2O4)。配合物1-8中，咪唑以单配位的形式与钼配位，而草酸作为二齿配体。配合物中咪唑的配位方式与固氮酶铁钼辅基中组氨酸咪唑侧基与钼的配位模式相同。配合物1-7中的Mo-Mo键长随着金属氧化态的降低而减小。咪唑钼配合物6-8在水溶液中发生分解，而咪唑草酸钼配合物3和4在水溶液中稳定，这可能和草酸的强配位以及其形成的氢键有关系。另外，键价计算表明最新报道的固氮酶铁钼辅基中钼原子的价态为3.318。 2.组氨酸钼配合物10-12中，组氨酸作为三齿配体，通过α-羧基氧，氨基以及咪唑上的氮和钼配位，这和铁钼辅基中组氨酸残基与钼的单配位模式有区别，暗示直接用咪唑替代组氨酸来研究铁钼辅基中组氨酸残基与钼的配位情况可能更合适。配合物10在水溶液中发生解离表明了固氮酶铁钼辅基能被抽提，组氨酸酸残基和钼的断裂可能是氮分子活化的关键途径。 3.乙醇酸的结构不对称性导致难以模拟合成乙醇酸咪唑混配钼配合物。另外，多种有机羧酸钼配合物的合成和表征显示，pH值改变一般只会影响产物的核数，并不影响有机羧酸配体与钼的配位形式，这种性质为多元羧酸在固氮酶反应体系中作为质子传递链提供了可能性。
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