摘要
蛋白酶PB92是洗涤剂中重要的蛋白质降解组分，因而受到了学术界和工业界的关注。目前为了降低蛋白酶的成本和提高蛋白酶的性能，寻找能够改变特性的蛋白酶是十分重要的。这些特性包括：更高的热稳定性、更低的低湿活性、在给定的pH条件下更高的比活性、改变Ca2+依赖性、在其他洗涤成分（例如漂白剂、表面活性剂等）存在下更高的稳定性等。酶与底物结合过程是动态的，蛋白酶PB92的晶体学研究只能为我们提供酶与底物结合前和结合后的静态构象，对于蛋白酶PB92而言，无论是与底物结合前还是结合后的结构，获取他们的分子运动特征和动力学细节信息对于全面理解其功能都是非常有必要的。这些信息可以为合理的设计筛选性能更好的蛋白酶PB92突变体提供理论基础，节省大量的人力、物力、财力。因此我们采用了分子动力学模拟的方法对蛋白酶PB92及其突变体做了三部分的内容。首先我们对蛋白酶PB92结合底物前后进行了长时间的分子动力学模拟，通过轨迹分析、接触图、RMSD、二级结构等动态信息得到蛋白PB92与底物结合过程中重要的氨基酸位置，然后我们通过结合实验数据以及分子动力学模拟得到的数据，选取了对188号残基、239号残基、262号残基进行突变，并分别对突变体PB92(A188P）、PB92（Q239R）、PB92（V262I）结合底物前后进行长时间的分子动力学模拟，最后得到PB92(A188P）在水溶液中的稳定性最好、PB92（V262I）在水溶液中的稳定性不如突变体前的，也得到了突变体PB92(A188P）、PB92（Q239R）、PB92（V262I）底物结合过程中的动态信息以及二级结构的变化。这些数据和结果可以为以后合理的设计性能更加良好的蛋白酶PB92提供理论基础。
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