南方农业学报2020，Vol.51Issue(9) ：2167-2173.DOI:10.3969/j.issn.2095-1191.2020.09.015

乙酰乳酸合成酶抗性突变的分子动力学模拟

Molecular dynamics simulation on resistance mutation of acetolactate synthase

赵奇 邓培渊 郭运宏 陈丽培 罗青
南方农业学报2020，Vol.51Issue(9) ：2167-2173.DOI:10.3969/j.issn.2095-1191.2020.09.015
✕
  • 国家科技期刊平台
  • NETL
  • NSTL
  • 维普
  • 万方数据

乙酰乳酸合成酶抗性突变的分子动力学模拟

Molecular dynamics simulation on resistance mutation of acetolactate synthase

赵奇 1邓培渊 1郭运宏 2陈丽培 1罗青1
扫码查看

作者信息

  • 1. 郑州师范学院生命科学学院,郑州 450044
  • 2. 郑州铁路职业技术学院建筑工程系,郑州 450044
  • 折叠

摘要

[目的]研究乙酰乳酸合成酶(ALS)及Pro197Ser(P197S)突变体与抑制剂苯磺隆(TBM)的分子结合模式,阐明其分子作用机制,为基于ALS的新型除草剂研发和杂草防控等提供参考.[方法]运用AutoDock 4.2进行ALS和P197S与TBM多构象对接,采用YASARA平台进行分子动力学模拟,利用MMPBSA.py模块计算ALS_TBM和P197S_TBM体系复合物的结合自由能,并以Amber 12分析关键氨基酸、结合模式和相互作用力.[结果]P197S_TBM突变体系接触氨基酸残基数量增多,接触位点偏集中于C端,氢键数量更多、键长更短;P197S_TBM体系的均方根偏差(RMSD)较低,250～320位氨基酸残基区域和350～430位氨基酸残基区域均方根涨落(RMSF)下降明显;P197S_TBM体系的结合P197S自由能更低,亲和力贡献大的氨基酸残基数量增加.[结论]P197S突变引起ALS与TBM结合位点和结合模式发生变化,接触氨基酸残基和氢键增多,促结合能量值增加,突变体系更稳定.417～423位氨基酸残基在ALS与TBM结合过程中是较集中贡献能量的氨基酸团.

关键词

乙酰乳酸合成酶/定点突变/苯磺隆/分子动力学模拟

引用本文复制引用

基金项目

教育部人文社科青年基金(19YJCZH263)

河南省教育厅高等学校重点科研项目(19A180033)

出版年

2020
南方农业学报
广西壮族自治区农业科学院

南方农业学报

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：0.83
ISSN：2095-1191
被引量2
参考文献量6
段落导航相关论文