α-淀粉酶抑制剂(α-AI)是一种常用于减肥和降低血糖的辅助药物,且其作为植物的抗虫基因在基因工程和药学应用广泛.从白玉豆中提取了 α-AI并对其进行纯化,研究了其稳定性.使用CM纤维素柱和SephedexC-75凝胶柱对白玉豆α-AI粗品进行层析后,以HAc-NaAc洗脱液进行洗脱,收集蛋白峰后检测α-AI活性.结果表明,白玉豆中提取的白玉豆α-AI粗品可以通过层析得到α-AI.提取的α-AI耐热性能较好,在温度80℃以下,pH值3.0～10.0的范围内能保持比较高的生物活性,在pH值6.0～8.0范围内抑制活性最高.当料液比为1∶10g/mL,盐溶时间为8h时,经过CMII纤维素离子交换柱层析与SephadexG-75凝胶柱层析纯化后,得到的白玉豆提取的α-AI具有最高的生物活性.
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