生物工程学报2022,Vol.38Issue(9) :3215-3227.DOI:10.13345/j.cjb.220041

K6非典型泛素化修饰研究进展

Progress in atypical ubiquitination via K6-linkages

王永红 黄帅 徐平 李衍常
生物工程学报2022,Vol.38Issue(9) :3215-3227.DOI:10.13345/j.cjb.220041

K6非典型泛素化修饰研究进展

Progress in atypical ubiquitination via K6-linkages

王永红 1黄帅 2徐平 3李衍常2
扫码查看

作者信息

  • 1. 贵州大学医学院,贵州贵阳550025;军事科学院军事医学研究院生命组学研究所国家蛋白质科学中心(北京)北京蛋白质组研究中心蛋白质组学国家重点实验室,北京102206
  • 2. 军事科学院军事医学研究院生命组学研究所国家蛋白质科学中心(北京)北京蛋白质组研究中心蛋白质组学国家重点实验室,北京102206
  • 3. 贵州大学医学院,贵州贵阳550025;军事科学院军事医学研究院生命组学研究所国家蛋白质科学中心(北京)北京蛋白质组研究中心蛋白质组学国家重点实验室,北京102206;中国医学科学院蛋白组学与新药研发创新单元,北京102206
  • 折叠

摘要

泛素化是一种存在于真核生物内的蛋白质翻译后修饰,介导了蛋白质的特异性降解与信号转导,参与了诸多生命过程的调控进而影响着机体方方面面的功能.泛素化网络的紊乱和失衡是导致人类严重疾病的重要原因.泛素分子可以形成8种不同拓扑结构的同质泛素链,其丰度和功能差别巨大.目前,丰度较高的K48及K63经典泛素链的修饰底物较多、功能研究相对充分,而其他非典型泛素链的含量低、研究相对较少,但是诸多证据表明非典型泛素链在细胞内发挥着重要的调节功能.K6泛素链是一种重要的非典型泛素链,与K48链相似,具有紧密的空间结构.目前研究发现K6泛素链在DNA损伤修复、线粒体质量控制等过程中发挥重要调节功能,在肿瘤发生、发展以及帕金森疾病的致病过程中有着重要的作用.目前,由于缺乏特异性的K6泛素链抗体和有效的富集手段,导致K6泛素链修饰的底物、调控机制研究相对较少,诸多调控过程和功能有待进一步深入研究.本文系统综述了K6非典型泛素链的结构特征、调控机制以及相关的生物学功能与疾病,为K6泛素链的功能研究提供参考.

关键词

泛素/非典型泛素链/K6泛素链/蛋白质组学/BRCA1/BARD1

引用本文复制引用

基金项目

出版年

2022
生物工程学报
中国科学院微生物研究所 中国微生物学会

生物工程学报

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子:0.641
ISSN:1000-3061
参考文献量70
段落导航相关论文