使用乙醇和谷氨酰胺转氨酶(TG酶)联合处理构建乳清分离蛋白(WPI)冷诱导凝胶,通过扫描电镜(SEM)、激光共聚焦显微镜(CLSM)、傅里叶红外光谱(FT-IR)对凝胶特性进行表征,探究凝胶的流变、功能特性及热力学性质,并进一步阐明冷诱导WPI凝胶的形成机理.研究结果表明:乙醇和TG酶分别具有提高WPI二级结构中α-螺旋和β-折叠比例的作用.乙醇和TG酶对WPI凝胶的稳定性和黏弹性有重要影响,当乙醇体积分数为40％ 且TG酶活力为120 U/g时,能够形成网络结构致密、黏弹性高的WPI凝胶,表现出较高的凝胶持水力、储能模量和表观黏度.凝胶热流曲线表明:乙醇具有降低WPI热变性温度的作用,而TG酶的存在一定程度上提高了WPI凝胶的热稳定性.综上,经乙醇和TG酶联合处理的WPI凝胶性能优于经乙醇单独处理的WPI凝胶.相对于传统的WPI凝胶工艺,该新工艺具有降低能耗、提质增效的实际生产意义,同时有助于满足当下新型蛋白凝胶食品的多元化需求.
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