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嗜热冷休克蛋白去折叠的全原子分析

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嗜热冷休克蛋白对于保证生物体功能的正常运作发挥着重要作用，其独特功能和 β 桶状结构使其非常适合作为研究蛋白质折叠的模型。采用分子动力学模拟的方法，对其在550 K高温下的去折叠行为进行了统计分析。结果表明:嗜热冷休克蛋白的去折叠过程存在多条路径，其去折叠行为主要归因于带电残基间所形成的离子对，离子对的分布决定了不同 β 股间的作用强弱，从而影响了其动力学行为。同时还发现疏水核心回旋半径的变化与周围水分子数量的变化相一致，说明水分子与去折叠行为之间的关系满足并发机制。
Atomistic Analysis of Thermophilic Cold Shock Proteins Unfolding

和二斌、罗志荣

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玉林师范学院 物理与电信工程学院,广西 玉林 537000

玉林师范学院广西高校复杂系统优化与大数据处理重点实验室,广西 玉林 537000

冷休克蛋白 去折叠 动力学模拟

国家自然科学基金玉林师范学院高层次人才科研启动项目

51561031G2017005

2019

新乡学院学报
新乡学院

新乡学院学报

影响因子：0.177
ISSN：2095-7726
年,卷(期)：2019.36(3)
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