摘要
乙肝核心抗原(HBcAg)具有天然形成病毒样颗粒的能力,同时这种结构能使机体产生特异性的体液免疫和细胞免疫作用,故成为了良好的免疫载体蛋白.本实验采用礁珊瑚荧光蛋白(ZsGreen)作为的目标抗原,以具备颗粒装配区的乙肝核心抗原(1-149aa)蛋白为抗原递呈的载体,通过PCR技术将表达ZsGreen蛋白的基因插入HBcAg中位于颗粒表面的主要免疫优势抗原决定簇c/ e1表位区,并将这部分融合基因与载体pET28a进行连接,构建重组表达载体.表达载体经大肠杆菌原核表达后,经过分离纯化证实融合表达ZsGreen蛋白产物形成了病毒样颗粒(VLP)结构.