大学化学2024,Vol.39Issue(7) :287-293.DOI:10.3866/PKU.DXHX202310133

固氮酶活性中心研究五十年

Research on the Active Site of Nitrogenase over Fifty Years

陈全亮 周朝晖
大学化学2024,Vol.39Issue(7) :287-293.DOI:10.3866/PKU.DXHX202310133

固氮酶活性中心研究五十年

Research on the Active Site of Nitrogenase over Fifty Years

陈全亮 1周朝晖2
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作者信息

  • 1. 西南民族大学化学与环境学院,成都 610041
  • 2. 厦门大学化学化工学院,固体表面物理化学国家重点实验室,福建 厦门 361005
  • 折叠

摘要

固氮酶是固氮微生物在常温常压下固氮成氨的催化剂,其活性中心的结构从Fe2S2∙Mo2O2演变到MoFe7S9C(R-Hhomocit)(cys)(his)(H4homocit=高柠檬酸,Hcys=半胱氨酸,Hhis=组氨酸).本文将回顾这一重要的历史过程,探讨化学模拟、光谱学、理论计算和生物化学,特别是结构生物学等领域在固氮酶活性中心研究中的重要成就,从化学结构的角度看固氮酶活性中心研究五十年.

Abstract

Nitrogenase is a catalyst used by nitrogen-fixing microorganisms to convert atmospheric nitrogen into ammonia at ambient temperature and pressure.The structure of the active site in molybdenum nitrogenase has evolved from Fe2S2∙Mo2O2 to MoFe7S9C(R-Hhomocit)(cys)(his)(H4homocit=homocitric acid,Hcys=cysteine,Hhis=histidine)through advancements in chemical modeling,spectroscopy,and theoretical calculations,especially for structural biology.This paper provides a comprehensive review of the important achievements in the study of the active site of nitrogenase from a chemical structure perspective over the past fifty years.

关键词

固氮酶/钼铁蛋白/铁钼辅基/活性中心

Key words

Nitrogenase/MoFe-protein/FeMo-cofactor/Active site

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基金项目

国家自然科学基金(22179110)

出版年

2024
大学化学
北京大学 中国化学会

大学化学

影响因子:0.636
ISSN:1000-8438
参考文献量2
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