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芘与人血清白蛋白和牛血清白蛋白结合位点微环境极性的差异

Interactions of Pyrene with Human Serum Albumin and Bovine Serum Albumin:Microenvironmental Polarity Differences at Binding Sites

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利用芘(Pyr)的微环境极性探针性质,采用稳态荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,对比分析了Pyr分别与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)作用机制的差异.结果表明,HSA和BSA中Pyr的I1/I3平均值分别为1.36和0.92;Pyr与HSA和BSA的结合常数分别为1.86×107和1.71×105 L/mol;Pyr与HSA和BSA中色氨酸残基表观距离分别为2.37和2.34 nm.Pyr在HSA和BSA中不同的结合位点位于ⅠB子域和ⅠA子域,其结合位点周围氨基酸残基的极性是影响Pyr I1/I3值的主要原因之一.实验证实Pyr与HSA和BSA结合作用位点处的微环境极性存在差异.

李梦硕、张静、刘丹、朱亚先、张勇

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近海海洋环境科学国家重点实验室(厦门大学),厦门大学环境与生态学院,厦门361000

河口生态安全与环境健康省重点实验室,厦门大学嘉庚学院,漳州363105

厦门大学化学化工学院化学系,厦门361005

芘 人血清白蛋白 牛血清白蛋白 微环境极性 相互作用机制

国家自然科学基金委重大科研仪器研制项目

21627814

2021

10.7503/cjcu20200559

高等学校化学学报
中华人民共和国教育部委托 吉林大学和南开大学

高等学校化学学报

CSTPCDCSCD北大核心SCI
影响因子：1.067
ISSN：0251-0790
年,卷(期)：2021.42(3)
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