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结核分枝杆菌PE_PGRS29蛋白结构与功能的生物信息学分析

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为了运用生物信息学方法对结核分枝杆菌Rv1468c基因编码蛋白PE_PGRS29的结构和功能进行预测分析,Rv1 468c基因相关信息从Genbank数据库中提取;运用Prot-Param、Protscale、NetPhos、TMH MM、SOPMA、SWISS-MODEL 等在线软件预测分析 PE_PGRS29蛋白的理化性质、亲疏水性、磷酸化位点、跨膜螺旋结构和二级结构并对其进行三级结构建模,PE_PGRS29蛋白的B细胞以及T细胞抗原表位使用BLAST、ABCpred和SYF-PEITHI软件进行预测,PE_PGRS29蛋白的相互作用蛋白用STRING数据库进行分析,使用MEGA-X软件对PE_PGRS29蛋白构建进化树.结果表明:PE_PGRS29蛋白含有370个氨基酸,分子式为C1375H2111N431O465S3,原子总数4 385,消光系数为9 970,280 nm处的吸光度为0.309;平均疏水性为0.199,为亲水性蛋白,第331位氨基酸亲水性得分最高为-1.533,第51位氨基酸疏水性得分最高为2.378.该蛋白性质稳定,α-螺旋(Hh)、β-转角(Tt)、β-折叠(Ee)和无规则卷曲(Cc)在该蛋白质二级结构中分别占21.89％、10.54％、21.89％和45.68％.综上所述,生物信息学分析PE_PGRS29蛋白为结核分枝杆菌表面稳定亲水性蛋白,与结核分枝杆菌的泛素化介导异种自噬清除密切相关.该蛋白含有多个T、B细胞抗原表位,可作为结核治疗的潜在分子靶点.
Bioinformatic Analysis of the Structure and Function of Pe_PGRS29 Protein of Mycobacterium tuberculosis

吴珊、周海金、徐广贤

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西安市人民医院(西安市第四医院)检验科,陕西西安710000

广东医科大学医学技术学院医学检验系,广东东莞523000

结核分枝杆菌 自噬 PE_PGRS29蛋白 生物信息学分析

81860355

2022

10.3969/j.issn.1673-1182.2022.12.004

家畜生态学报
西北农林科技大学

家畜生态学报

CSTPCD北大核心
影响因子：0.635
ISSN：1673-1182
年,卷(期)：2022.43(12)
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