食品工业科技2023,Vol.44Issue(18) :300-306.DOI:10.13386/j.issn1002-0306.2023030066

超滤亲和结合液相色谱-质谱联用和分子对接技术筛选茶叶中α-葡萄糖苷酶抑制肽

Screening of α-Glucosidase Inhibitory Peptides from Tea Leaves using Ultrafiltration Affinity Combined with Liquid Chromatography-Mass Spectrometry and Molecular Docking Technology

昝丽霞 王威威 张文夷 李新生 陈小华 燕飞 付静
食品工业科技2023,Vol.44Issue(18) :300-306.DOI:10.13386/j.issn1002-0306.2023030066

超滤亲和结合液相色谱-质谱联用和分子对接技术筛选茶叶中α-葡萄糖苷酶抑制肽

Screening of α-Glucosidase Inhibitory Peptides from Tea Leaves using Ultrafiltration Affinity Combined with Liquid Chromatography-Mass Spectrometry and Molecular Docking Technology

昝丽霞 1王威威 2张文夷 2李新生 3陈小华 3燕飞 3付静3
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作者信息

  • 1. 陕西理工大学,陕西汉中 723001;陕西省资源生物重点实验室,陕西汉中 723001;陕南秦巴山区生物资源综合开发协同创新中心,陕西汉中 723001;陕西理工大学秦巴生物资源与生态环境省部共建国家重点实验室(培育),陕西汉中 723001;茶叶种植与加工研究所,陕西汉中 723001;陕西省四主体一联合茶产业校企联合研究中心,陕西汉中 723001
  • 2. 陕西理工大学,陕西汉中 723001
  • 3. 陕西理工大学,陕西汉中 723001;茶叶种植与加工研究所,陕西汉中 723001;陕西省四主体一联合茶产业校企联合研究中心,陕西汉中 723001
  • 折叠

摘要

目的:筛选茶叶中具有抑制α-葡萄糖苷酶活性的肽段.方法:采用响应面法优化茶叶酶解产物制备工艺,超滤亲和法分离与α-葡萄糖苷酶结合的茶多肽,液相色谱-质谱联用对分离肽段进行序列测定,生物信息学方法进行虚拟筛选.结果:茶叶酶解产物最佳制备工艺为碱性蛋白酶酶解温度50℃,酶解时间3 h,液料比10∶1(mL/g),对α-葡萄糖苷酶抑制率为 57.29%,从中鉴定出 624条肽段,筛选出一条四肽LIGF具有α-葡萄糖苷酶抑制活性,在 5 mg/mL的浓度下对α-葡萄糖苷酶的最大抑制率为 88.13%,IC50 值为 1.22 mg/mL.分子对接显示,LIGF与α-葡萄糖苷酶能形成 5个氢键,结合能为-3.51 kJ,具有高的亲和力、稳定性以及与α-葡萄糖苷酶结合的能力.结论:LIGF具有成为Ⅱ型糖尿病治疗药物的潜在价值.

关键词

超滤亲和/液质联用/分子对接/茶叶/α-葡萄糖苷酶抑制肽

Key words

ultrafiltration affinity/liquid chromatography-mass spectrometry/molecular docking/tea leaves/α-glucosidase inhibitory peptide

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基金项目

陕西省教育厅重点项目(21JY007)

陕西省科技厅项目(2022NY-041)

秦巴生物资源与生态环境国家重点实验室(培育)"市校共建"科研专项(SXC-2112)

陕西省2021年中央引导地方科技创新专项资金计划(2021ZY2-JD-19)

出版年

2023
食品工业科技
北京一轻研究院

食品工业科技

CSTPCD北大核心
影响因子:0.842
ISSN:1002-0306
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