以德氏乳杆菌QS306为研究对象,以酶活性为评价指标,通过单因素和正交试验,确定菌株QS306产细胞壁蛋白酶(Cell envelope protease,CEP)的最佳提取条件,并通过超滤浓缩、Sephadex G-75凝胶层析对CEP进行纯化.结果表明:在溶菌酶添加量为2mg/mL、裂解温度为53℃、裂解时长为4.5 h的条件下菌株QS306的CEP活性达到最高,其酶活性为8.40 U/mL.在此最优提取条件下获得的粗酶液,经超滤浓缩及Sephadex G-75凝胶层析后,其比活力可达到109.02 U/mg,纯化倍数为3.74.用纯化后的CEP水解牛乳蛋白,水解液的血管紧张素转换酶抑制率(Angiotensin converting enzyme inhibition,ACEI)为 31.50％.
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