摘要
利用荧光光谱、紫外光谱、傅里叶变换红外光谱法,研究不同NaC1浓度下麦醇溶蛋白(gliadin,G)与槲皮素(quercetin,Q)的相互作用.荧光光谱分析结果表明:不同NaC1浓度下,Q导致G荧光猝灭现象的发生,且随NaCl浓度的增大,荧光强度伴随明显蓝移现象(10 nm左右);当Q浓度为50 μmol/L时,荧光猝灭率为96％～98％,表明两者发生强相互作用;Q对G产生静态或动、静态结合的猝灭作用;50 mmol/L NaCl浓度下,G与Q的结合常数(Ka)和结合位点数(n)数值最大,为4.87×107 L/mol和1.4771,说明添加适量NaC1有利于相互作用的增强.热力学数据分析结果表明:50 mmol/L NaCl浓度下,G与Q之间主要为疏水作用力,而其他NaC1浓度下,G与Q之间主要为氢键相互作用.同步光谱和紫外光谱分析结果表明:Q改变了G中芳香族氨基酸所处的微环境,使蛋白分子构象发生变化,且色氨酸残基对蛋白固有荧光的猝灭贡献更大.傅里叶变换红外光谱和拉曼光谱分析结果表明:在特定NaC1浓度下G与Q存在特定作用方式,氢键或疏水相互作用在复合物的形成中起重要作用,蛋白质的二级、三级结构及氨基酸侧链微环境发生改变.研究结果证明,NaCl浓度影响蛋白-多酚的相互作用,添加适量NaCl有利于G和Q的结合以及蛋白质的构象变化.本研究为Q作为一种天然食品添加剂应用于小麦制品提供了理论基础和科学依据.
基金项目
"十三五"国家重点研发计划重点专项(2016YFD0400203)
国家自然科学基金面上项目(31771970)
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