食品科学2021，Vol.42Issue(10) ：201-208.DOI:10.7506/spkx1002-6630-20200408-099

N末端结构模块缺失对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL酶学性质的影响

Effect of Truncation of N-Terminal Structural Modules on Enzymatic Properties of Thermoacidiphilic Type Ⅲ Pullulan Hydrolase TK-PUL

曾静 何础阔 郭建军 袁林
食品科学2021，Vol.42Issue(10) ：201-208.DOI:10.7506/spkx1002-6630-20200408-099
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N末端结构模块缺失对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL酶学性质的影响

Effect of Truncation of N-Terminal Structural Modules on Enzymatic Properties of Thermoacidiphilic Type Ⅲ Pullulan Hydrolase TK-PUL

曾静 1何础阔 2郭建军 1袁林1
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作者信息

  • 1. 江西省科学院微生物研究所,江西 南昌 330096
  • 2. 海南大学食品科学与工程学院,海南 海口 570228
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摘要

通过对嗜热酸性Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶TK-PUL进行N末端截短突变,并比较TK-PUL与突变酶的酶学性质,确定N末端结构模块的缺失对酶学性质的影响.结构模块N1的缺失改良了TK-PUL的催化特性,其α-淀粉酶比活力提高至TK-PUL的1.11倍,普鲁兰酶比活力提高至TK-PUL的1.12倍,于100 ℃的半衰期延长至TK-PUL的1.15倍.结构模块N2的缺失提高了酶的热稳定性,于100 ℃的半衰期延长至TK-PUL的1.25倍.但是结构域N2的缺失降低了酶的pH值稳定性、酶的底物结合能力以及比活力.并且结构域N2影响了酶的底物选择性,导致其α-淀粉酶活性与普鲁兰酶活性的比值由0.49提高至0.60.结果表明,TK-PUL的N末端结构模块N1和N2均不是其发挥催化活性所必需的结构区域,但是对酶的底物结合能力、底物降解能力以及稳定性具有重要影响.

关键词

Ⅲ型普鲁兰多糖水解酶/N末端结构模块/缺失突变/催化特性

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基金项目

江西省杰出青年基金(20202ACBL215001)

国家自然科学基金青年科学基金(31501422)

江西省青年科学基金(20171BAB214003)

出版年

2021
食品科学
北京食品科学研究院

食品科学

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：1.327
ISSN：1002-6630
被引量2
参考文献量2
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