摘要
以大豆粕为原材料,利用超声辅助酶解技术、超滤-(A)KTA层析相结合的方法分离纯化获取豆粕酶解产物中血管紧张素转化酶(angiotensin-eonverting enzyme,ACE)抑制肽,对其分子质量分布进行研究,后通过质谱分析与分子对接技术鉴定并筛选出ACE抑制活性肽的氨基酸序列,经固相合成肽序列,检测其ACE抑制肽的活性并基于分子对接技术探索其抑制机制.结果 表明:经超声辅助酶解提取获得的豆粕肽分子质量主要分布在6000 Da以下;根据分子对接的最低预测自由能筛选出的GVRP(一8.44 kcal/mol)和IIVTP(一9.04 kcal/mol)可以抑制ACE活性,半抑制浓度(50％ inhibitory concentration,IC50)分别为(84±0.06)、 (77±0.08) μmol/L;分子对接结果表明:GVRP、IIVTP能够与ACE的活性口袋S1、S1 '、S2形成氢键相互作用,共有的过近接触(3.5(A)范围内)ACE氨基酸残基为His513、Ala354和Glu384.本研究基于串联质谱与分子对接技术,建立从混合多肽中快速鉴定、筛选活性多肽的方法,探究活性多肽与ACE稳定结合并体现其ACE活性的抑制机制,为后续的深入研究提供一定参考.
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