摘要
采用光谱法和分子对接技术分别研究原儿茶醛(protocatechuic aldehyde,PCA)和阿魏酸(ferulic acid,FA)与牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)的相互作用,同时比较PCA和FA分别与BSA的结合能力,从而揭示其相互作用机理,为其在食品领域的广泛应用提供实验依据.结果 表明:PCA和FA主要靠氢键和范德华力与BSA形成稳定的复合物,由于AG小于0,所以此过程可自发进行;与FA相比,PCA与BSA之间的结合能力更强,PCA和FA与BSA各自均只有1个位于Trp213残基附近ⅡA结合域和ⅢA结合域之间疏水空腔中的结合位点,其最终导致BSA的内源荧光发生静态猝灭.此外,310K时PCA与BSA相互作用的Ka值大于FA与BSA结合的Ka,其对应关系为9.005×105 L/mol＞2.553×105 L/mol;分子对接结果显示PCA比FA距离BSA的Trp213残基更近,其对应关系为0.512 nm＜0.518 nm,推测可能是因为PCA极性强于FA,所以PCA更容易与BSA结合.
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