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大豆蛋白-黄芩素的结合机制及蛋白构象和功能变化

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探索大豆蛋白组分中β-伴大豆蛋白(7S)/大豆蛋白(11S)与黄芩素的结合机制,考察复合物构象及功能特性的变化.傅里叶变换红外光谱表明黄芩素诱导蛋白的β-折叠转化为α-螺旋和无规卷曲.内源荧光光谱证实了黄芩素的加入使7S、11S结构变得更紧密.黄芩素与蛋白的反应自发进行,并通过静态方式猝灭蛋白荧光.7S、11S蛋白分别通过氢键和疏水相互作用与黄芩素结合.分子对接结果表明,黄芩素对11S的亲和力高于7S.扫描电子显微镜显示了7S、11S与复合物的微观结构差异.此外,与黄芩素结合后,7S、11S的表面疏水性下降,热稳定性及其他功能特性提升.
Binding Mechanism and Conformation and Functional Changes of Soybean Protein-Baicalein Complexes

闫馨月、贾亦佳、孙诗艳、张东蒙、耿梦洁、杨晋杰、Stanislav SUKHIKH、Olga BABICH、齐宝坤、李杨

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东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨 150030

康德波罗的海联邦大学生命系统学院,俄罗斯加里宁格勒 236016

国家大豆工程技术研究中心,黑龙江哈尔滨 150050

β-伴大豆蛋白(7S) 大豆蛋白(11S) 黄芩素 结合机制 构象变化 功能特性

国家大豆产业技术体系岗位科学家项目

CARS-04-PS32

2023

10.7506/spkx1002-6630-20220519-255

食品科学
北京食品科学研究院

食品科学

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：1.327
ISSN：1002-6630
年,卷(期)：2023.44(4)
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