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大肠杆菌L-苏氨酸脱氢酶的高效表达及其酶学性质分析

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为提高L-苏氨酸脱氢酶(L-threonine dehydrogenase,L-TDH)催化L-苏氨酸脱氢合成L-2-氨基乙酸乙酯效率,通过基因挖掘的手段挖掘出来自大肠杆菌(Escherichia coli)的L-TDH,再借助pACYCDuet-1表达系统将其在E.coli BL21(DE3)中进行可溶性表达及鉴定.结果表明,L-TDH在E.coli BL21(DE3)中实现了高水平的可溶性表达,其裂解液中的酶活力为19.13 IU/mL,约为E.coli BL21(DE3)本底表达水平的79倍.纯化后的比活力为12.77IU/mg,它的最适反应温度为45 ℃,最适反应pH值为9.0,在35 ℃和40 ℃保温120 min,残留酶活力仍能达到90％以上.此外,EcTDH动力学参数也优于其他已报道的L-TDH,在转化L-苏氨酸合成2,5-二甲基吡嗪(2,5-dimethylpyrazine,2,5-DMP)的过程中具有更大优势,也为实现转化L-苏氨酸合成2,5-DMP的工业化生产奠定了理论基础.
Efficient Expression and Enzymatic Properties of L-Threonine Dehydrogenase from Escherichia coli

L-threonineL-threonine dehydrogenaseEscherichia coliexpressionbiotransformation

刘欣欣、王瑶、史红玲、姚伦广、王贤、唐存多

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南阳师范学院生命科学与农业工程学院,河南南阳 473061

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河南农业大学食品科学技术学院,河南郑州 450002

L-苏氨酸 L-苏氨酸脱氢酶 大肠杆菌 表达 生物转化

国家自然科学基金青年科学基金河南省高校科技创新人才项目河南省青年人才托举工程项目

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2023

10.7506/spkx1002-6630-20221206-055

食品科学
北京食品科学研究院

食品科学

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：1.327
ISSN：1002-6630
年,卷(期)：2023.44(18)
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