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E49F对麦氏交替单胞菌木聚糖酶XynZT-2的活性分析

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为了探究酶表面氨基酸残基对催化性能的影响,对麦氏交替单胞菌(Alteromonas macleodii)的木聚糖酶XynZT-2进行分子改造.基于计算机模拟,预测了潜在的有益突变体E49F,通过定点突变构建突变酶基因xynZT-2E49F,并将原酶与突变酶基因转化大肠杆菌BL21(DE3)异源表达.酶学性质分析发现,突变酶XynEF最适温度为70℃,相比原酶XynZT-2提高了 25 ℃,酶活力提高了 6.4倍.酶动力学分析发现,突变酶的kcat/Km值相比原酶提高了 10.1倍,突变酶的Km值明显下降,对底物的亲和力增强.通过酶与底物分子对接,揭示了底物在突变酶催化活性口袋内的结合构象以及酶活力提高的潜在原因.为GH43家族木聚糖酶的分子改造研究提供了基础.
Effect of E49F on the activity of xylanase XynZT-2 from Alteromonas macleodii

Alteromonas macleodiixylanasesite-directed mutagenesisenzymatic propertiesmolecular docking

石嘉宁、吴俊涛、崔彩霞、李同彪、周晨妍

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新乡医学院生命科学技术学院,河南省合成生物学工程实验室,河南新乡,453003

黄淮学院生物与食品工程学院,河南省农(副)产品资源化利用工程研究中心,河南驻马店,463000

麦氏交替单胞菌 木聚糖酶 定点突变 酶学性质 分子对接

河南省科技厅科技攻关项目河南省科技厅科技攻关项目河南省高等学校重点科研项目河南省高等学校重点科研项目

21210221065222210211037221A18002422A180022

2023

10.13995/j.cnki.11-1802/ts.034509

食品与发酵工业
中国食品发酵工业研究院 全国食品与发酵工业信息中心

食品与发酵工业

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：0.761
ISSN：0253-990X
年,卷(期)：2023.49(20)
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