畜牧兽医学报2021，Vol.52Issue(1) ：248-253.DOI:10.11843/j.issn.0366-6964.2021.01.027

基于表面等离子体共振(SPR)技术实时分析RGD基序与整联蛋白的相互作用

Real-time Analysis of the Interaction between RGD Motif and Integrin Based on Surface Plasmon Resonance(SPR)

李鹏飞 龚真莉 杜晓华 蒋韬
畜牧兽医学报2021，Vol.52Issue(1) ：248-253.DOI:10.11843/j.issn.0366-6964.2021.01.027
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基于表面等离子体共振(SPR)技术实时分析RGD基序与整联蛋白的相互作用

Real-time Analysis of the Interaction between RGD Motif and Integrin Based on Surface Plasmon Resonance(SPR)

李鹏飞 1龚真莉 2杜晓华 3蒋韬2
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作者信息

  • 1. 甘肃农业大学动物医学院,兰州730070;中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室国家口蹄疫参考实验室,兰州730046
  • 2. 中国农业科学院兰州兽医研究所家畜疫病病原生物学国家重点实验室国家口蹄疫参考实验室,兰州730046
  • 3. 甘肃农业大学动物医学院,兰州730070
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摘要

旨在研究口蹄疫病毒(foot-and-mouth disease virus,FMDV)结构蛋白VP1上的RGD(Arg-Gly-Asp)基序与宿主细胞表面受体整联蛋白的结合特异性,作者应用基于表面等离子共振技术(SPR)的Biacore 3000系统实时研究RGD基序分别与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域、αv亚基胞外区结构域和β6亚基胞外区结构域的亲和力.首先通过结合试验筛选与RGD基序有结合的整联蛋白结构域,再对有结合的整联蛋白与RGD基序开展动力学分析.结果显示,合成的RGD基序与猪源整联蛋白αvβ6胞外区结构域有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为42.3 M-1s-1、3.1×10-4s-1和7.33×10-6 M;与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间亦有结合,结合动力学常数Ka、Kd、KD分别为21.8M-1s-1、2.13×10-4s-1和9.79×10-5M;与β6亚基胞外区结构域几乎没有结合.综上表明,RGD与整联蛋白αvβ6胞外区结构域的结合比与整联蛋白αv亚基胞外区结构域之间的结合快且亲和力强.本研究将为进一步探讨FMDV与宿主细胞表面受体的相互作用提供参考.

关键词

Biacore/3000/FMDV/RGD基序/表面等离子体共振/整联蛋白/动力学

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基金项目

国家自然科学基金(31772717)

出版年

2021
畜牧兽医学报
中国畜牧兽医学会

畜牧兽医学报

CSTPCDCSCD北大核心
影响因子：0.729
ISSN：0366-6964
被引量1
参考文献量1
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