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牙龈卟啉单胞菌血凝集素黏附结构域ha2基因在大肠杆菌中的融合表达和纯化

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目的 在原核表达质粒pET21a-ha2成功构建的基础上,诱导目的基因在大肠杆菌中表达,进行表达产物的纯化及鉴定.方法 原核表达质粒pET21a-ha2经PCR鉴定后,转入大肠杆菌Rosetta感受态细胞诱导筛选,经SDS-PAGE电泳检测,IPTG诱导表达.通过包涵体的变复性、Millipore超滤系统的滤浓缩、Ni-TA层析分离纯化HA2蛋白.结果 原核表达质粒pET21a-ha2转化大肠杆菌经IPTG诱导后,成功表达HA2蛋白,大小约15 kD,与预计目的蛋白大小相同.HA2纯化蛋白浓度为0.449 mg/mL,经测序与NCBI蛋白数据库比对无突变.结论 pET21a-ha2可在大肠杆菌中成功表达,并成功得到纯化的HA2蛋白.
Construction of prokaryotic expression vector of ha2 gene from Porphyromonas gingivalis, fusion expression and purification in E.coli

曾凤娇、杨琳、刘建国、田源、陈靖、白国辉

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遵义医科大学研究生院,贵州遵义563099

贵州省普通高等学校口腔疾病研究特色重点实验室,贵州遵义563099

贵阳市口腔医院,贵州贵阳550002

原核表达质粒 ha2基因 包涵体 纯化

国家自然科学基金贵州省科技厅项目遵义市科技计划贵州省科技计划

81560186黔科合基础SY字[2019]1333遵义市科合HZ字[2019]21黔科合J字LKZ[2012]15

2019

遵义医学院学报
遵义医学院

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CSTPCD
影响因子：0.692
ISSN：1000-2715
年,卷(期)：2019.42(4)
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